Die Peptidbindung
- Anknüpfung:Aminosäuren verknüpfen sich wie die Monomere eines Polyamids: Carboxygruppe + Aminogruppe → Amidbindung + Wasser.
- Peptidbindung:die Amidbindung –CO–NH– zwischen zwei Aminosäuren.
Bildung eines Dipeptids: \(\ce{H2N-CHR^1-COOH}\) \(\ce{+ H2N-CHR^2-COOH}\) \(\ce{->}\) \(\ce{H2N-CHR^1-CO}\)\(\ce{-NH-CHR^2-COOH}\) \(\ce{+ H2O}\)
Peptidbindung: Die Amidbindung –CO–NH– zwischen zwei Aminosäuren; sie ist planar und nicht frei drehbar, da die C–N-Bindung Doppelbindungsanteil hat.
Leserichtung: Vom N-Terminus zum C-Terminus: Gly–Ala ≠ Ala–Gly.
Größen: Oligopeptid bis ca. 10, Polypeptid darüber, ab ca. 100 Aminosäuren Protein.
Primärstruktur: Die Aminosäuresequenz; es gibt \(20^n\) mögliche Sequenzen der Länge \(n\).
- Planar:das freie Elektronenpaar des N ist mit der C=O-Gruppe mesomer verteilt — die C–N-Bindung hat Doppelbindungsanteil und ist nicht frei drehbar.
- Leserichtung:vom N-Terminus (freie \(\ce{NH3+}\)-Gruppe) zum C-Terminus (freie \(\ce{COO-}\)-Gruppe): Gly–Ala ≠ Ala–Gly.
- Größen:Dipeptid, Oligopeptid (bis ca. 10), Polypeptid; ab etwa 100 Aminosäuren spricht man von Proteinen.
- Primärstruktur:die Aminosäuresequenz — bei 20 Aminosäuren gibt es \(20^n\) mögliche Sequenzen der Länge \(n\).
Vier Strukturebenen
- Sekundärstruktur:Wasserstoffbrücken zwischen C=O und N–H des Rückgrats: α-Helix (Brücke von Baustein \(i\) zu \(i+4\), 3,6 Bausteine pro Windung) oder β-Faltblatt (nebeneinanderliegende Stränge).
- Tertiärstruktur:räumliche Faltung der ganzen Kette durch Wechselwirkungen der Seitenketten: Disulfidbrücken (kovalent), Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, hydrophobe Wechselwirkungen.
- Quartärstruktur:mehrere Polypeptidketten lagern sich zusammen, z. B. Hämoglobin aus vier Untereinheiten.
Die Kette ist ein Undecapeptid. Klicke den Baustein an, an dem die Kette zu einer Haarnadel umklappen soll (oder Tab, ←/→ und Enter). Finde die Stelle, an der sich möglichst viele Seitenketten gegenseitig binden — und erhitze dann das Peptid.
Halte fest: Die Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidgruppen des Rückgrats bilden die Sekundärstruktur, die Wechselwirkungen der Seitenketten die Tertiärstruktur. Beim Erhitzen bleiben nur kovalente Bindungen — Peptid- und Disulfidbindungen — erhalten.
- Denaturierung:Hitze, starke Säuren oder Basen, Schwermetallionen oder Ethanol zerstören Sekundär- bis Quartärstruktur; die Primärstruktur bleibt. Meist irreversibel — das Protein verliert seine Funktion.
Sekundärstruktur: Wasserstoffbrücken zwischen C=O und N–H des Rückgrats: α-Helix oder β-Faltblatt.
Tertiärstruktur: Räumliche Faltung der Kette durch Wechselwirkungen der Seitenketten: Disulfidbrücken, Ionenbindungen, Wasserstoffbrücken, hydrophobe Wechselwirkungen.
Quartärstruktur: Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten.
Denaturierung: Hitze, starke Säuren oder Basen, Schwermetallionen oder Ethanol zerstören Sekundär- bis Quartärstruktur; die Primärstruktur bleibt, die Funktion geht meist verloren.
Allgemeine Hinweise
Denaturierung ist keine Hydrolyse
Beim Erhitzen entfaltet sich das Protein nur. Die Peptidbindungen spalten erst Enzyme oder kochende Salzsäure über viele Stunden.
Welche Wasserstoffbrücke?
Brücken zwischen C=O und N–H des Rückgrats gehören zur Sekundärstruktur, Brücken zwischen Seitenketten (z. B. Ser–Thr) zur Tertiärstruktur.
Peptide lesen
Immer links mit dem N-Terminus beginnen und die Dreibuchstaben-Codes mit Bindestrichen verbinden: Val–Ser–Glu ist ein anderes Peptid als Glu–Ser–Val.